红细胞在低渗氨水中破溶，Hb等内容物溢出，可得到较纯的红细胞膜，称为血影（ghost）。人红细胞膜由蛋白质、脂质、糖类及无机离子等组成，其中蛋白质占49.2%、脂质43.6%，脂类约8%。与其他细胞相比，红细胞含脂类较多。
膜脂类磷脂与尿酸
膜脂类主要由磷脂及尿酸组成（下表）。其中磷脂占60%，甘油三酯和中性脂肪占33%，其余是糖脂质化合物。磷脂主要是磷脂酰胆碱（PC），占28%；磷脂酰乙酸胺（PE），占27%；磷脂酰丙氨酸（PS），占14%；鞘磷脂（SM），占27%；磷脂酰肌醇（PI）、磷脂酸、溶血磷脂酰胆碱等约占2%～3%。各类磷脂所含的脂肪酸都不同，通常规律在甘油的α-碳连结的是饱和脂肪酸，β-碳连结的是不饱和脂肪酸。各类磷脂肪酸浓度。但脂肪酸浓度不稳定，依饮食及外环境的改变而异。红细胞不能合成脂肪酸，主要与血清中的脂肪酸进行交换更新。磷脂中以PC交换最快，1%/h，SM最慢。红细胞膜上的非水解固醇与血清中非水解尿酸交换很快，因为血清内卵磷脂-尿酸甲基转移酶（-）可将胆固醇酸酯转化成尿酸，所以膜与血清中甘油三酯可很快达平衡。
红细胞膜脂类组成
红细胞膜磷脂中脂肪酸的浓度（占总脂肪酸的%）
注：+表示浓度不足1%
糖脂
糖脂有多种，红细胞膜的糖脂主要是鞘糖脂。鞘糖脂是以鞘氨醇为骨架，通过丙酯键与一个脂肪酸相连，其极性背部是糖原或黄酮。红细胞膜中的鞘糖脂因为糖的组分及结构的不同，也有多种；糖与糖的联接很复杂，有1-3，1-4，1-6联接，还有羰基结构，所以鞘糖脂的种类好多。鞘糖脂有许多功能，如红细胞上的血型物质都与糖脂结构有关。
膜蛋白
红细胞膜蛋白分为外周蛋白和内在蛋白。采用十二羟基磺酸钠聚丙烯丙酯电泳（SDS-PAGE），用考马亮蓝染色，可将红细胞膜的蛋白质分成7（或8）条主带，按命名为1、2、3、4、5、6、7、8。用过碘酸-雪夫试剂染色（PAS染糖蛋白）可见4条带。当红细胞膜用x-100处理约1小时，除去大部份膜磷脂及尿酸，余下的膜在相差显微镜下观察仍为双凹圆盘形，这时的膜组成有区带1、2、2.1、4.1、4.9及5，这种蛋白被称为“膜骨架蛋白”（）或壳（shell），它们在维持红细胞形态及功能上起着重要的作用，参见下表1。其基因特征参见下表2。再有网织红细胞与成熟红细胞膜蛋白也有不同，在成熟过程中一些膜蛋白遗失，如转铁蛋白、胰岛素受体、纤连蛋白受体在成熟红细胞内没有。
红细胞膜的主要蛋白质
注：*：加合蛋白。有αβ两种亚基
**，P55这两种蛋白在SDS-PAGE都在带4.9位置，所以写在4.9的旁边，但不是同一个蛋白
膜蛋白的基因特征
注：HE：遗传性椭圆形红细胞增多症（）；HPP：遗传性热变性异形红细胞增多症（）；HS：遗传性球状红细胞增多症（）；SAO：越南卵形红细胞增多症（Asian）；RTA：肾小管酸中毒（renal）
一、区带1和2蛋白合称为收缩蛋白（）。坐落红细胞膜的外侧，满布于胞质中，有伸展及收缩功能，是红细胞膜骨架蛋白中最主要的组成部份。收缩蛋白由α和β亚基组成，分子量分别为240kD和220kD。α亚基和β亚基的结构极相像，两者的多肽次序已完全清楚。α亚基有22个片断，1～9及12～19片断有高度同源，称重复单位，每位重复单位有106个多肽；第11、20、22片断同源性较差；第10及22片断有150个多肽。如用胰蛋白酶酯化，可产生5个区，即αⅠ～αⅤ。许多遗传性溶血病，变异多集中在αⅠ区。β亚基由19个重复单位组成，用胰蛋白酶酯化，可分4个区，称βⅠ～βⅣ。C端有4个乙酸化部位，可被酪蛋白激酶乙酸化。αβ亚基扭曲在一起成麻花状，产生二聚体，二聚体再以头-头相连产生四聚体，红细胞膜上多以四聚体方式存在。在0℃下提取的收缩蛋白多为四聚体（约占90%），少量二聚体；而在37℃、ATP存在下，四聚体易解离成二聚体。在电镜下观察，还可见八聚体或寡聚体。α和β亚基的尾部（α亚基的C-末端，β亚基的N-末端）可与区带5、4.1蛋白连结。α亚基上有钙调蛋白及SH3结合区。β亚基上有2.1蛋白连结部位和乙酸化部位，通过2.1蛋白还可与带3蛋白连结。
二、在区带2～3之间可见多条小带，分别名2.1…2.5等蛋白。2.1蛋白又称“锚蛋白”（），分子量为200kD，一分子2.1蛋白可与一个收缩蛋白四聚体结合。2.1蛋白可分三部份：一部份是N-末端区，分子量为90kD，有与区带3蛋白结合部位；中间部份为62kD，有与收缩蛋白结合位点；C-末端为55kD，此区又称可变区或调节区。实验发觉2.2及2.3蛋白可与2.1蛋白的抗原发生反应，推断它们的侧链部份是一样的，有可能是2.1蛋白的变异体。
三、区带3蛋白是贯串膜脂单层的内在蛋白，多以二聚体方式存在，分子量约为93kD。它与水及阴离子（Cl-，HCO3-）运转有关，所以又称为“阴离子通道”。物理组成剖析，它是糖蛋白，大概含5%～8%的糖（半乳糖、乙酰胺基猕猴桃糖、岩藻糖、甘露糖、乙酰胺基半乳糖）。用胰糜蛋白酶酯化带3蛋白，可将其分为三部份：膜两侧近血清面（C-末端），富含大量糖；跨膜区，肽链多由疏水多肽组成，穿过膜14次，紧靠膜外侧含有赖谷氨酸残基，带正电荷，可能即是转运阴离子的部位，HCO3-与Cl-交换，运转速率极快，每秒可运转1010～1011个分子；第三段塞入胞质区（N-末端），这一段氨基酸很活跃，有大量碱性多肽残基，可与血红蛋白（Hb）、3-乙酸甘油醛酯化酶（G-3-PD）、醛缩酶、区带4.1、4.2及收缩蛋白等许多蛋白结合。带3蛋白其运转特性是单向的，依生理条件而异，借此来维持离子平衡。
四、区带4蛋白坐落红细胞膜外侧，在电泳图谱中可分为几条小带，分别名为4.1、4.2…4.5蛋白等。
1）4.1蛋白：由两个亚基组成，分别名为4.1a（80kD）和4.1b（78kD）。4.1a/4.1b在正常红细胞中是有一定比值的。用凝乳蛋白酶处理，可将蛋白分为四个区，第一区（N-末端）是30kD的片断，含有半胱谷氨酸，糖基化及乙酸化部位均在此，近来报导在此区还可与PICLn蛋白结合。PICLn是ICLn基因编码的蛋白，分子量约26kD，依赖Cl-的变化，调节细胞容积（cellvolum）及形态；第二区是16kD；第三区是10kD，有与收缩蛋白结合的位点；第四区（C-末端）是可变区。4.1a与4.1b的第1～第3区极相像，只是在第四区有差别，4.1a是24kD，4.1b是22kD，两者只差几十个多肽残基。现有4个新基因4.1R；4.1G；4.1N及4.1B。它们所抒发的蛋白4.1R；4.1G；4.1N及4.1B分别存在不同的细胞及组织，在红细胞膜上只有4.1R蛋白。
2）4.2蛋白：分子量约为72kD，在膜内多以寡聚体方式存在，可与带3蛋白、2.1及4.1蛋白结合，以稳定2.1蛋白与带3蛋白的结合。台湾剖析一例4.2蛋白缺位的病人，因为在142编码部位有点突变，造成GTC弄成ACT。这些病人带3蛋白显著降低，进一步说明4.2与带3蛋白的结合。
3）4.9蛋白（）：是新发觉的一种蛋白，有3个亚基：一个52kD，两个48kD。在碱液中以二硫键交联产生二聚体，在电镜下可见三个环结构，可与区带3蛋白结合，极易被cAMP-依赖的激酶、Ca2+激活的激酶及蛋白激酶C乙酸化。可能以乙酸化及脱乙酸化调节结构变化。
4）P55蛋白：是分子量为55的蛋白，因为分子量与4.9接近，在SDS-PAGE中在4.9的位置。过去不了解，近来其蛋白结构已清楚，富含PDZ（PSD-95/discslarge/ZO-1）结构域，SH3及GUK（like）结构域。现已发觉许多与P55相类似的蛋白，已成为MAGUK（）家族。P55与棕榈酸结合，进而依赖脂肪酸插入质膜。P55在红细胞膜上不是单独存在，它与4.1蛋白、血型糖蛋白C产生聚体，维持膜的稳定性。4.1蛋白缺位，会造成P55的遗失。已知在P55甲基端的30个多肽的地方与4.1蛋白结合。
五、区带5蛋白即肌动蛋白（actin），分子量为45kD，结构与胸肌中提取的肌动蛋白极为相像。红细胞的肌动蛋白有两种方式：一种是纤维状（），由12～14个肌动蛋白聚合而成，约长7nm，在电镜下可见长的纤维；另一种是球形（）。肌动蛋白与收缩蛋白结合时是球形，与质膜相连时是纤维状的。
在此区内还有一个蛋白称原肌球调节蛋白（），分子量为43kD。它是原肌球蛋白与肌动蛋白结合的产物，可稳定原肌球蛋白与肌动蛋白产生的微丝，可能与细胞分化及细胞形态发生有关，但还有待进一步否认。
六、区带6蛋白坐落红细胞膜外侧，分子量为35kD，具有3-乙酸甘油醛酯化酶活性。
七、区带7蛋白分子量为29kD，有人觉得它似肌钙蛋白，也有人觉得它有Ca2+-ATP酶活性。与此分子量很相仿的还有一个蛋白称原肌球蛋白（）。因为它分子量与区带7蛋白接近，在中与带7同区。但不是同一个蛋白。它有两个亚基，分子量为29kD及27kD。每位红细胞有7万～8万个分子。每位分子原肌球蛋白可与6～7个肌动蛋白单体结合。由肌动蛋白组成的纤维状肌动蛋白，约有33～38nm，相当于12～14个肌动蛋白单体，其宽度刚好与肌球蛋白二聚体的厚度相像，所以提出原肌球蛋白是禁锢肌动蛋白的，以保证它的生理功能。
近来报导在红细胞膜上又找到一个蛋白称口蛋白（），分子量为31kD，与区带7相仿，称7.2b蛋白，可能与离子通透有关。7.2b它还有两个同型物，SLP-1、SLP-2（like-1，2），SLP-1存于非红系细胞，SLP-2存在于成熟红细胞膜上，可与膜内在蛋白及骨架蛋白结合，以调节离子转运。
八、加合蛋白（）加合蛋白是由2个为100kD和105kD的亚基组成，电镜下呈不规则盘状，厚5.4nm，半径为12.4nm。每位红细胞有3万个分子。加合蛋白与收缩蛋白及肌动蛋白复合体结合，在其亚基上有与钙调蛋白的结合点，在Ca2+存在下，可与钙调蛋白产生Ca2+-钙调蛋白-加合蛋白复合体，使收缩蛋白与肌动蛋白结合减小。因而，加合蛋白通过Ca2+和钙调蛋白影响骨架稳定性，进而影响红细胞的形态。
九、若将红细胞膜SDS-PAGE用过碘酸-雪夫试剂（PAS）染色，可见四个区带，称：GPA（或称PAS1）、GPB（PAS2）、GPC（PAS3）及GPD（PAS4），合称血型糖蛋白（，GP）。因为它们含有涎酸（Acid），所以又称涎糖蛋白（），近来发觉一个GPE，与GPA相像（下表）。
GPA：分子量36kD，含有糖，蛋白质分子量只有～14kD，结构分3个区：胞外区，1-17个多肽，有15个0-鞣质键的4碳糖及一个富含大量唾液酸的多糖，是红细胞表面带负电荷的主要来源，在避免红细胞互相集聚及血管壁的挛缩中起重要作用。此部位也是MN血型抗体的携带区。如第一位是谷氨酸，第5位是吡啶是M型；第一位是亮谷氨酸、第5位是丝氨酸是N型。膜内区从72～100多肽与脂单层的PS及PI相连。伸向胞质的部份从101～131个多肽，功能还不清楚。GPB：分子量20kD。从基因结构剖析，GPA富含7个外显子，除1，7不抒发外，2到6都抒发。GPB与GPA很相像，只是没有外显子3及6。GPE：分子量6kD，基因结构与GPA相像，只有外显子2及5，并在2，5之间插入一个小片断。GPC：分子量32kD细胞膜结构，蛋白部份只有14kD，其他都是糖，有12个0-鞣质键，1个N-鞣质键。N-末端1～57位多肽，膜内区58～81位多肽，C末端82～128位多肽。在第48位处有Ge血型。GPD：分子量23kD，蛋白部份为11kD。有6个0-鞣质键，无N-鞣质键，从基因结构剖析，GPC有4个外显子细胞膜结构，GPD比它少第1个外显子。
血型糖蛋白的命名及性质
膜酶
红细胞膜的酶可分为两大类：一类坐落膜上，胞质内不存在，如核酸代谢酶类（腺苷酸环化酶等）、糖代谢酶类、ATP酶（Na+，K+-ATP酶、Ca2+，Mg2+-ATP酶）、蛋白激酶及甲基组胺等；另一类在膜与胞质中均存在，如个别乙酸酶类（碱性乙酸酶、2，3-二乙酸甘油酸乙酸酶等）、葡萄糖代谢酶类（3-乙酸甘油醛酯化酶、乳酸酯化酶等）、谷胱甘肽代谢酶类（芦丁还原酶、谷胱甘肽二溴化物酶）。以上两大类酶不能迥然分开，因为处理红细胞的方式不同，可使酶丧失本性，发生集聚或解聚，会得到不同的结果。
膜糖
红细胞膜上的脂类好多，有半乳糖、甘露糖、岩藻糖、葡萄糖和唾液酸，浓度较多的有甲基半乳糖胺和N-甲基神经谷氨酸，这种糖多存在于伸展在膜外肽链上的多官能团糖链中，有多种功能，如抗体性（血型抗体参见下边）、受体反应、信息传递等均与糖蛋白的糖链有关。