膜蛋白-生物膜所含的蛋白叫膜蛋白，是生物膜功能的主要承当者膜蛋白的分类（与脂单层的位置关1.整合蛋白又称整合蛋白（)2.外周蛋白（)3.锚定蛋白（lipid-)3.响应细胞膜两侧的讯号，并将其传递到膜的另左侧；4.产生可溶代谢物（猕猴桃糖和多肽）的跨膜转运系统；5.通过与细骨架中的非膜结合大分子以及胞外基质的互相作用来调节细胞的形态结构。整合蛋白占膜蛋白的70％～80％。它们部份或全部嵌入膜内，有的则全部跨膜分布，如受体、通道、离子泵膜孔（proe）、运载体（）以及各类膜要深入了解膜蛋白的功能必须解析它们的三维结构。在整个真核细胞所包含的蛋白质中，据恐怕，14~13为内在蛋白。人类基因组研究的初步结果表明，在全长约30亿核苷酸对中只有30000~40000个基因能编码并抒发蛋白质，其中内在膜蛋白也差不多占14~13.其他模式生物的基因组所抒发的蛋白质中，内在蛋白也占相像的比列。反正，内在膜蛋白三维结构的解析，无论对整个细胞重要功能的深入探求，还是从后基因组研究考虑都是非常重要的。
据悉，内在膜蛋白三维结构的解析也有很显著的的应用前景，与医学的关系尤为密切。有人恐怕，50%的受体和通道可能是抗生素的靶标。内在膜蛋白的异常与一些遗传病【如囊性纤维变性受体()】癌症甚至神经退行性疾患【如老年性痴呆（）、铂金森病（’）】等有关。因而内在膜蛋白三维结构无疑对新药的发觉、设计、筛选都有很大的作用。大肠球菌MsbA的三维结构按照世界卫生组织的统计，全世界各类感染疾患约有60%与多药耐受性的病菌有关，每年大量肿瘤病人的不治殉职也与癌症细胞的多要耐受性有关。造成多药耐受性的诱因之一在于细胞质膜存在一种内在膜蛋白——ABC转运体，因而研究解析它的结构对于找寻开发新药似乎很重要的。日本Chang与Roth成功地从大肠球菌中分离、纯化一种具有多药耐受性的ABC载体转运体（ATP-sport）的氢键MsbA。这些ABC蛋白转运体以二聚体方式存在。我国的研究现况其实，内在膜蛋白三维结构的解析即使取得不少可喜的成绩。但总的来说尚未取得突破性进展细胞膜蛋白，任道而重远。
尽管探求性很强，难度很大，周期很长，但鉴于它的重要性细胞膜蛋白，世界各国仍给以很大的关注，从近来几年的发展情况来看，与日本、德国相比较，日本和韩国有后来居上的趋势。我国对生物膜三维结构的解析研究也艰辛地开始起步我国光合作用膜蛋白研究获重大成果——测定莴苣主要捕光复合物晶体结构光合作用由捕光系统和光反应系统共同完成,捕光复合物这些膜蛋白的三维结构是研究动物怎么高效借助光能的结构基础。LHC—是红色动物中浓度最丰富的主要捕光复合物,它是由蛋白质分子、叶绿素分子、类胡冬瓜素分子和糖类分子组成的一个复杂分子体系,被镶嵌在生物膜中,具有很强的疏水性,无法分离和结晶。膜蛋白与转导的研究进展讯号转导受体都是膜固有蛋白，有一个或几个疏水跨膜序列。讯号转导受体的胞外区坐落亲水环境下，单独抒发的胞外区比较容易结晶。讯号转导受体的胞外是受体与配基结合的部位，且通常保留着与配基结合的性质，因而能提供大量的信息。而质膜讯号转导受体常常是抗生素作用的靶标，阐述受体的结构与功能除了有重要的基础研究意义，并且有重要的应用前景。随着对膜蛋白晶体结构解析能力的提升，更多的受体结构将被揭示，而从膜的角度研究受体与膜脂的互相作用、受体在膜上侧向扩散的规律、受体在体外与脂类体的重组等研究也会越来越深入。
属于黄病毒家族的一员，其基因组全长约9.4kb，编码3010～033个多肽的多蛋白前体。E1糖蛋白是一个约30～35kD的糖基化蛋白，含N-糖基化位点5～6个，脱糖基后为21kD。E2糖蛋白含糖基化位点约11个，其糖蛋白的分子量为58kD～70kD，在内源性糖基化酶的作用下，得36kD～40kD的脱糖基蛋白。目前的研究表明，HCVE1、E2蛋白通过非共价键相连产生异源二聚体，代表了HCV包膜糖蛋白的天然构型。HCV包膜糖蛋白的汗液免疫HCV外膜区B细胞表位。病毒的包膜蛋白对于寄主形成汗液免疫反应很重要，由于寄主首先接触的是包膜蛋白，但是这种蛋白的抒发水平较高；寄主的保护性免疫常依赖于针对病毒表面蛋白的抗原，该抗原能阻断病毒与敏感细胞的结合，也可能通过加大细胞免疫清理病毒因而，研究针对HCV包膜蛋白的汗液免疫具有重要意HCV感染后血浆中病毒浓度极低，同时目前欠缺有效的体外培养系统及合适的植物模型饲养病毒，未能获得大量的天然病毒抗体.目前只能通过合成肽或基因重组的方式，获得HCV包膜蛋白抗体，用于研究HCV感染者中针对HCV包膜蛋白的免疫特点。膜蛋白研究新技术利伊诺学院()的生物理家研制出一项新的技术来解决研究细胞膜蛋白的难细胞膜蛋白之所以难研究是在于它们从细胞膜上纯化下来之后就难以行使其正常功能。
为了解决这项困局，等人研制出一种脂类纳米圆盘来取代细胞膜上磷脂单层()，让被纯化下来的细胞膜蛋白还能与通常细胞膜蛋白一样行使其正常功能。这些纳米圆盘的结构如同通常细胞膜一样，由两层背对背的磷脂()所组成，为了使纳米圆盘表面保持平坦，其研究小组模仿制做台湾拉面的方法，将其纯化下来的膜蛋白当作馅儿，将其磷脂当成肉松包装纸使磷脂紧密围绕在膜蛋白周围。因为纳米圆盘看上去形似套在膜蛋白的项链，为了突显项链的光芒—也就是印证嵌在里头的膜蛋白才能发挥正常功能，的研究,纯化出一种医治肾脏病抗生素的目标膜蛋白--β2肾上腺素接受器szlig;将其嵌入纳米圆盘中，并观察其加入抗生素后膜蛋白变化。结果发觉到抗生素与接受器结合后，使其构象发生改变，但是让细胞内重要的讯息传导物质释放下来，否认嵌在纳米圆盘的膜蛋白才能行使其功能。威斯康辛学院物理系院长强调这项研制成果可以帮助进一步探求细胞膜蛋白未知的领域，并将细胞膜蛋白的研究推动原子层级，创造与X光结晶绕射法结合的可能性，让细胞膜蛋白研究步入新的里程碑。
科学家成功开发萤光波谱新技术研究膜蛋白运动该项研究成果解决了在该领域存在的常年争辩：一个钾离子的4个亚单元到底是各自独立发挥作用还是协同发挥作用。膜蛋白的主要功能是控制细胞与其周边环境的离子交换离子通道类似于一台大型纳米机器或纳米蝶阀，假如那些微小球阀运转失灵，将引起人体胸肌、中枢神经系统和肾脏等发生各类遗传疾患。与拍照机的焦段原理相像，这种膜蛋白通过开启和关掉动作来控制细胞与其周边环境的离子交换运动，这些离子交换运动促使了顺着我们神经细胞的联通号的传输。那些细微球阀的规格大约是人眼眼瞳大小的百万分之一。加美科学家所采用的新技术可检测到单离子通道，并可研究离子通道内部不同部份之间怎样进行信息沟通。由美国芝加哥学院化学系院长里卡德.布朗克牵头的联合小组对基于4个同样的亚单元构建的钾离子通道进行了研究，这些钾离子通道产生了可以穿过膜的微细小孔，小孔才能打开和关掉以开通或阻断离子传导。科学家使用新开发出的萤光波谱技术，分辨出4个亚单元，首次实现了对4个亚单元的运动分别进行跟踪研究。她们发觉，4个亚单元分子是协同发挥作用的，因而解释了为什么在电生理学实验中没有在电压中发觉中间级。